Leucin ist die anabole Aminosäure schlechthin. Das funktioniert durch eine Aktivierung von mTOR, genauer gesagt des mTORc1-Komplexes.

Nicht über den bekannten PI3K and Akt/-Pfad wie bei Insulin sondern via hVps34 ¹ wodurch interessanterweise der gestiegene intrazelluläre Calciumspiegel mTORC1 triggert ². Das ist übrigens dasselbe, was auch bei muskulärer Betätigung passiert.

Zumindest in vitro, im Labor, klappt der Anabolismus via Leucin, aber dummerweise gerade nicht in vivo bei Kachexie oder beim altersbedingten Muskelverlust. Also ausgerechnet dann, wenn es um die Wurst geht und nicht um den breitesten Latissimus.

We conclude that leucine, as a standalone nutritional intervention, is not effective in the prevention of muscle wasting ³

„These observations support the view that attempting to stimulate protein synthesis by increasing leucine availability alone constitutes an ineffective strategy to counteract anabolic resistance in muscle wasting conditions.“

So kann man auch den hier beschriebenen Versuch mit den älteren Herrschaften, bei denen eine Glycingabe beinahe einer Testosteronkur gleichkam, auch besser verstehen.

In dem Versuch von Ham et al. wurden Leucin und Glycin übrigens in einer 1:2 Ratio gegeben. Praktisch gesehen heißt das für uns 1 Teil BCAA (mit 50% Leucin) auf 1 Teil Glycin im Shake.

Die kleinste Aminosäure, das „langweilige“ Glycin, überrascht halt immer wieder.

Referenzen

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Deshalb sollte jeder überlegen, Dinge wie Leber und Kollagen fest in den Speiseplan integrieren. Soeben brutzelt die Kalbsleber in meiner Pfanne und später gibt es einen Kollagen-Hydrolysat-Shake. In der Küche steht der Kilosack Grünkohl. Ich nehme das, was wir hier schreiben, ziemlich ernst und das solltest du auch.

Okay, genug geredet.

Vielleicht erinnerst du dich noch: Vor einigen Wochen haben wir dir eine Studie präsentiert, die bei den einen für Abwinken und bei den anderen für Staunen gesorgt hat. In der Studie hat man ältere Herrschaften trainieren lassen. Eine Gruppe war glücklich und bekam einen Kollagen-Hydrolysat-Shake zu trinken. Die Ergebnisse waren so erstaunlich, dass andere Forscher gleich kommentieren mussten. „Solche Resultate kann man nur mit einer Testosteron-Gabe erwarten.“

Wir haben natürlich versucht dahinter zu kommen. Ganz, ganz vorsichtig, weil ich auch skeptisch bin bei solchen Wundermeldungen.

Glycin essentiell um Protein zu speichern?

Nicht gewusst habe ich, dass es einen Herr Wang gibt, der sich mit Glycin bestens auskennt. Das ist ein Forscher. Der testet Glycin in verschiedenen Modellen, z. B. beim Schwein. Das Schwein ähnelt uns in seiner Physiologie sehr. Die Ergebnisse sind also spannend.

Wang hat 2014 eine Studie an jungen Schweinen veröffentlicht, in der steht geschrieben: Diese neuen Resultate weisen darauf hin, dass Glycin essentiell dafür ist, die maximale Menge an Protein zu speichern.

Nun gut. Die Studie lässt sich nicht so leicht auf uns übertragen, aufgrund des Designs eher auf Kleinkinder oder Säuglinge.

Dann kam 2016 eine weitere Studie. Nicht von Wang, aber von anderen Asiaten. Die haben sich Maus-Muskeln geschnappt und wichtige Signalwege analysiert, die es bei uns auch gibt. Also, meine Leser kennen sich aus: mTOR, Akt, AMPK und so weiter. Stichwort anaboler Signalweg. Immer das gleiche.

Raus kam eine — zumindest für mich — Sensation: Glycin aktiviert mTOR via Akt, inhibiert AMPK und die Protein-Degradation. Es ist also ein anabolic agent, eine anabol wirkende Aminosäure wie Leucin, zusätzlich inhibiert die Aminosäure den Proteinabbau. Wichtig: Wir reden nicht von ein paar Prozent, sondern von einer dosisabhängigen und deutlichen Aktivierung der Signalwege.

Das halten wir mal fest. Aber nur in-vitro.

Kollagen-Hydrolysat wirkt anabol

Dann, im September dieses Jahres: eine weitere Zell-Studie. Dort konnte gezeigt werden, was wir lange geahnt haben: Eiweiße werden im Darm nicht (nur) in kleinste Teile, also Aminosäuren zerlegt, sondern in kurze Aminosäure-Ketten, sogenannte Peptide.

Diese Peptide zirkulieren dann im Blut und haben eigene Bioaktivität. Das kennen wir vom Milchprotein: Der Casein-Abkömmling Casomorphin könnte Probleme machen. Fleißige edubily-Leser, die das Stoffwechsel-Buch gelesen haben, wissen von diesen Peptiden. Zum Beispiel von Fleisch- und Fisch-Peptiden, die gegen Bluthochdruck oder gegen Diabetes wirken.

Kollagen-Peptide wirken anabol. Insbesondere das enthaltene Hydroxyprolyl-Glycin, wie oben zu Glycin besprochen. Dieses Dipeptid (= bestehend aus zwei Aminosäuren) gelangt über einen Peptid-Transporter in die Muskelzellen. Dort aktiviert es den anabolen Signalweg (Akt/mTOR), was das Muskelwachstum und die Muskelregeneration stimuliert.

Jahrelang sollten wir alle maximal viel Fleisch essen, damit wir ja genug Leucin tanken. Kollagen, weil es kaum essentielle Aminosäuren enthält, galt als Schrott. Das ist wohl ein Irrtum.

Wir liegen gar nicht so oft richtig, wie wir glauben. Das ist mein größter Kritikpunkt, auch das, was ich im letzten Post gemeint habe: Nahrungsmittel sind eben nicht nur eine banale Zusammenstellung von irgendwelchen Stoffen, von denen wir glauben, wir hätten sie verstanden.

Die Wahrheit: Wir haben gar noch nichts verstanden. Wir können nur offen fragen und staunend zugucken, was wir neu entdecken und erkunden. Das ist die wahre Freude an Wissenschaft und edubily. Doch nicht „die Wahrheit“, die jeder immer gefunden haben will …

Referenzen 

Sun K, Wu Z, Ji Y, Wu G (2016): Glycine Regulates Protein Turnover by Activating Akt/mTOR and by Inhibiting MuRF1 and Atrogin-1 Gene Expression in C2C12 Myoblasts. In: The Journal of Nutrtion 2016 146: 12 2461–2467

Wang W, Dai Z, Wu Z, Lin G, Jia S, Hu S, Dahanayaka S, Wu G. (2014): Glycine is a nutritionally essential amino acid for maximal growth of milk-fed young pigs. In: Amino Acid. Volume 46, Issue 8, pp 2037–2045

Kitakaze T, Sakamoto T, Kitano T, Inoue N, Sugihara F, Harada N, Yamaji R. (2016): The collagen derived dipeptide hydroxyprolyl-glycine promotes C2C12 myoblast differentiation and myotube hypertrophy. In: Biochemical and Biophysical Research Communications. Volume 478, Issue 3, 23 September 2016, Pages 1292–1297

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Green Smoothies sind voll im Trend. Mit dem richtigen Küchengerät sind sie schnell zubereitet und schnell getrunken. Praktisch eben.

Was sie aber wirklich so beliebt macht, ist ihr „gesunder“ Ruf.

Mit unserer heutigen Rezeptidee vereinen wir einen geilen Geschmack (wichtig!) mit einer große Portion Antioxidazien und einer entzündungshemmenden Wirkung.

Dass Pflanzen eine sehr potente Wirkung haben können, wissen wir spätestens seit Olivenblattextrakt oder Ingwer. Für eine angenehme Süße sorgt in diesem Smoothie neben Äpfeln die Aminosäure Glycin, von der wir in Zukunft garantiert noch sehr viel hören werden.

Probiere unsere Variante einfach mal aus. Bei Smoothies sollte es keine feste Regeln geben. Die Kombination der Zutaten passt aber richtig gut. Wenn du keinen Smoothie-Mixer hast, sollte es zur Not auch mit einem Handmixer und einem hohen Gefäß funktionieren.

Zutaten für ungefähr zwei Gläser:

• 2-3 cm frischer Ingwer
• 1/2 Gurke
• 1-2 Äpfel
• 1 große handvoll Frische Petersilie (zur Not geht auch Tiefkühlware)
• 1 Teelöffel Glycin
• 2-3 Eiswürfel
• Schuss Limettensaft

Kurzanleitung:

Alles in den Mixer geben und mixen ;-)

Schritt für Schritt Anleitung für den Green Smoothie:

1. Den Ingwer mit einem Löffel oder einem Sparschäler teilweise freischälen und in grobe Stücke schneiden
2. Gurke schälen und wie die Äpfel grob zerteilen
3. Ein paar Eiswürfel (wenn zur Hand) mit den zerkleinerten Zutaten und der Petersilie in den Mixer geben
4. Limettensaft und ein Schluck Wasser dazugießen
5. Einen TeelöffelGlycin hinzufügen. Entspricht ungefähr 4-6 g
6. Lange Mixen und schön anrichten

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Wie sieht’s mit dir aus, bist du schon fleißig am mixen? Was sind deine Lieblingszutaten? Schreibe einen Kommentar!

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Ich möchte gar nicht lange reden, die Antwort lautet: Glycin.

Wichtigkeit erkennen!

Leider habe ich manchmal das Gefühl, dass Einige noch nicht realisieren, was wir hier konstant vom Stapel lassen.

Mittlerweile schreiben Leute wie Tim für uns – sehr, sehr begabte Nachwuchswissenschaftler, die die nächste Generation darstellen, die quasi mit PubMed und konstantem Zugang zu Studien aufgewachsen sind.

Ein Vordenkerartikel war – als Beispiel – der GLP-1-Artikel.

GLP-1 und Stickstoffmonoxid = nie wieder Insulin-resistent

Zugegeben: Er war nicht leicht zu verstehen. Aber die Message hinter den wissenschaftlichen Arbeiten war sensationell:

Insulinresistente und Diabetiker setzen nach Kohlenhydratkonsum zu wenig GLP-1 frei (im Vergleich zu Insulinsensitiven).

Das war die erste Aussage. Die zweite Kernaussage war:

Die Gabe von GLP-1-Agonisten normalisieren Blutzucker bei Diabetikern.

Insulin-Sensitivität ist die Grundlage deiner Gesundheit. Nicht mehr und nicht weniger.

Durch das Klientenbetreuen wurde mir eine Sache zunehmend klarer: Ein Großteil der Menschen, auch der Sportler, haben massive Probleme mit der Glukose-Toleranz, also der Fähigkeit, Glukose (= Traubenzucker) optimal aufzunehmen und zu verwerten.

Das hat vielfältige Ursachen, keine Frage.

Neben der Vermeidung von Übergewicht und Entzündungen, gibt es zwei weitere Optionen, die du auf molekularer Ebene selbst in die Hand nehmen solltest:

1. Gute GLP-1-Antwort nach Mahlzeiten 
2. Optimales NO-Signalling 

GLP-1 selbst machen

Punkt 1 kann man leicht „machen“. Dazu addiert man einfach, zu jeder Mahlzeit, einige Gramm Glycin. Schmeckt süßlich. Kann man also sogar einfach als „gesüßtes Wasser“ trinken.

Was passiert? Das kannst du im GLP-1-Artikel nachlesen: Halbierung des Blutzuckers.

Die gute Nachricht: Glycin hilft nur nach, wenn der Blutzucker hoch ist (also nach Mahlzeiten), bringt dich also nicht in einen Unterzuckerzustand und – noch viel besser – provoziert als Aminosäure auch keinen Insulinanstieg.

Stickstoffmonoxid selbst machen

Punkt 2 … habe ich im Buch erklärt, zumindest versucht zu erklären:

• Tiere, die kein NO produzieren können (eNOS-Knockout), haben zu wenig und kaputte Mitochondrien, können somit kein Fett verbrennen, können keinen Zucker verwerten (= Insulin-resistent)
• Induziert man Tieren metabolisches Syndrom (via Mästung zum Beispiel), dann wird vermehrt das Enzym Arginase gebildet, das baut Arginin ab und schwups … wird kein NO mehr gebildet. Hemmt man diesen Prozess, dann entwickeln die Tiere kein metabolisches Syndrom.

Das steht im Buch.

Man kann das noch ergänzen: Sowohl der Langlebigkeitsschalter AMPK (der in Nüchternphasen anspringen soll), als auch der Anabolschalter mTOR (der nach einer Kohlenhydrat-reichen Mahlzeit anspringen soll), springen nur an, wenn das NO-Signalling funktioniert. 

In der Tat scheint die Insulin-induzierte Freisetzung von NO maßgeblich daran beteiligt zu sein, dass Glukose (nach Konsum) in die Zellen gelangt.

Man schätzt, dass diese NO-mediierte Glukose-Aufnahme, für 40-60 % der Glukose-Aufnahme nach Mahlzeiten verantwortlich ist.

Heißt: Insulin-sensitiv bist du höchstwahrscheinlich, wenn das …

GLP-1- und Stickstoffmonoxid-Signalling

… optimal funktioniert.

Nun, auch Stickstoffmonoxid kann man sich „machen“.

Drei Sachen sind entscheidend:

1. T3, das aktive Schilddrüsenhormon, ist für die Regulation von eNOS zuständig. Dieses eNOS ist das Enzym, das Arginin und Sauerstoff in Stickstoffmonoxid umwandelt. (Unterfunktion = eNOS-Knockout)
2. Gute Arginin- bzw. Citrullin-Werte im Blut.
3. Optimale Folsäure-Werte.

Gerade Punkt 3 habe ich jahrelang unterschätzt. Bis ich gelernt habe, dass Folsäure noch viel wichtiger ist als Arginin und Citrullin. Das habe ich massiv gespürt.

Einige von euch weisen vielleicht einen genetischen Polymorphismus auf, der verhindert, dass Folsäure in die aktive Form, Methylfolat, umgewandelt wird.

Daher sollte man, wenn man Folsäure supplementiert, einige Zeit auf Methylfolat umsteigen.

Außerdem: Du kannst einen Folsäure-Mangel herbeiführen durch einen B12-Mangel. Denn dadurch kann Folsäure nicht recycelt werden und befindet sich quasi in einer Stoffwechselsackgasse.

In beiden Fällen dient der Homocysteinwert als guter Marker. 

Woran erkenne ich denn jetzt, ob das NO-Signalling nach dem Konsum von Kohlenhydraten ordentlich funktioniert?

Der Körper, die Beine, die Arme … sollten warm werden! Dieser Prozess heißt Vasodilation, die Blutgefäße werden weit. Ein NO-mediierter Prozess, hervorgerufen durch die Insulin-NO-Interaktion.

Glycin, Kollagen und jungfräuliches Aussehen

Okay, okay. Aber was hat das jungfräuliche Aussehen jetzt damit zu tun?

Wir schreiben gerade an einem neuen Ebook. Dort werde ich ausführlich(er) über dieses Thema schreiben.

Die Autoren einer sehr interessanten Arbeit kalkulieren den Glycin-Bedarf bzw. die Glycin-Versorgung. Dort werden diverse biochemische Reaktionen diskutiert etc.

Die Autoren kommen zum Schluss:

The natural conclusion from our analysis is that the quality of life can be improved by taking glycine as a nutritional supplement according to the calculated deficiency (about 10 g daily), to guarantee adequate synthesis and renovation of collagen.

Die Autoren also kommen zum Schluss, dass 10 g Glycin pro Tag fehlen und man diese Menge doch bitte per Supplement ergänzen möge.

Glycin ist der Hauptbestandteil des Kollagens. Kollagen ist das wichtigste Protein im menschlichen Körper.

Es macht jegliche Stützgewebe (Knochen, Sehnen, Bänder, Arterien etc. etc.) maximal reißfest.

Und, wie mein Zellbiologie-Professor zu sagen pflegte, es verhindert die Entstehung von Falten.

Glycin ist keine unnötige Aminosäure, die wir alle genug haben. Glycin scheint die erste Aminosäure überhaupt zu sein, von der Wissenschaftler behaupten, dass du sie wohl ergänzen musst, um langfristig gesund zu sein. 500g davon kosten noch nicht einmal 15 Euro. Erhältlich zum Beispiel hier.

The post Insulin-Sensitivität und jungfräuliche Haut first appeared on Biochemie für dein genetisches Maximum.